- Код статьи
- 10.31857/S002636562260047X-1
- DOI
- 10.31857/S002636562260047X
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 92 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 98-102
- Аннотация
- Проведен сравнительный филогенетический анализ генов НАД+-зависимых формиатдегидрогеназ (НАД+–ФДГ), которые обнаружены во всех доступных геномах метилотрофов родов Ancylobacter, Starkeya и Angulomicrobium, а также у других бактерий семейства Xanthobacteraceae (Xanthobacter, Aquabacter, Azorhizobium). Отмечено, что расположение представителей Xanthobacteraceae на дереве, построенном на основании сравнения аминокислотных последовательностей НАД+–ФДГ, коррелирует с филогенией по гену 16S рРНК. Выявлено, что последовательности белка НАД+–ФДГ родов Ancylobacter, Starkeya и Angulomicrobium имеют уровень идентичности 87.8–98.3%, что свидетельствует о высокой консервативности этого белка в пределах данной группы метилотрофов. Впервые анализ функциональных генов НАД+–ФДГ рекомендован в качестве дополнительного критерия для межвидовой дифференциации метилотрофных бактерий рода Ancylobacter.
- Ключевые слова
- метилотрофы <i>Ancylobacter</i> семейство <i>Xanthobacteraceae</i> НАД<sup>+</sup>-зависимые формиатдегидрогеназы
- Дата публикации
- 01.01.2023
- Год выхода
- 2023
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 35
Библиография
- 1. Троценко Ю.А., Доронина Н.В., Торгонская М.Л. Аэробные метилобактерии. Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 2010. 325 с.
- 2. Trotsenko Y.A., Doronina N.V., Torgonskaya M.L. Aerobic Methylobacteria. Pushchino: ONTI PSC RAS, 2010. 325 р.
- 3. Alekseeva A.A., Savin S.S., Tishkov V.I. NAD+-dependent formate dehydrogenase from plants // Acta Naturae. 2011. V. 3. № 4(11). P. 38–54.
- 4. Chistoserdova L. Modularity of methylotrophy, revisited // Environ. Microbiol. 2011. V. 13. P. 2603–2622.
- 5. Chun J., Oren A., Ventosa A., Christensen H., Arahal D.R., da Costa M.S., Rooney A.P., Yi H., Xu X.-W., De Meyer S., Trujillo M.E. Proposed minimal standards for the use of genome data for the taxonomy of prokaryotes // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2018. V. 68. P. 461–466.
- 6. Egorov A.M., Avilova T.V., Dikov M.M., Popov V.O., Rodionov Y.V., Berezin I.V. NAD-dependent formate dehydrogenase from methylotrophic bacterium, strain 1: purification and characterization // Eur. J. Biochem. 1979. V. 99. P. 569–576.
- 7. Filippova E.V., Filippova E.V., Polyakov K.M., Tikhonova T.V., Boiko K.M., Tishkov V.I., Popov V.O. Crystal structures of complexes of NAD+-dependent formate dehydrogenase from methylotrophic bacterium Pseudomonas sp. 101 with formate // Crystallography Reports. 2006. V. 51. № 4. P. 627–631.
- 8. Hatrongjit R., Packdibamrung K. A novel NADP+-dependent formate dehydrogenase from Burkholderia stabilis 15516: screening, purification and characterization // Enzyme and Microbial Technology. 2010. V. 46. №. 7. P. 557–561.
- 9. Keltjens J.T., Pol A., Reimann J., Op den Camp H.J. PQQ-dependent methanol dehydrogenases: rareearth elements make a difference // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014. V. 98. P. 6163–6183.
- 10. McDonald I.R., Murrell J.C. The methanol dehydrogenase structural gene mxaF and its use as a functional gene probe for methanotrophs and methylotrophs // Appl. Environ. Microbiol. 1997. V. 63. P. 3218–3224.
- 11. Meier-Kolthoff J.P., Auch A.F., Klenk H.-P., Göker M. Genome sequence-based species delimitation with confidence intervals and improved distance functions // BMC Bioinformatics. 2013. V. 14. P. 1–14.
- 12. Nanba H., Takaoka Y., Hasegawa J. Purification and characterization of formate dehydrogenase from Ancylobacter aquaticus strain KNK607M, and cloning of the gene // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 2003. V. 67. № 4. P. 720–728.
- 13. Ramachandran A., Walsch D.A. Investigation of XoxF methanol dehydrogenases reveals new methylotrophic bacteria in pelagic marine and freshwater ecosystems // FEMS Microbiol. Ecol. 2015. V. 91. P. fiv105.
- 14. Richter M., Rosselló-Móra R. Shifting the genomic gold standard for the prokaryotic species definition // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. P. 19126–19131.
- 15. Shabalin I.G., Serov A.E., Skirgello O.E., Timofeev V.I., Samygina V.R., Popov V.O., Tishkov V.I., Kuranova I.P. Recombinant formate dehydrogenase from Arabidopsis thaliana: preparation, crystal growth in microgravity, and preliminary X-ray diffraction study // Crystallography Reports. 2010. V. 55. № 5. P. 806–810.
- 16. Tamura K., Peterson D., Peterson N., Stecher G., Nei M., Kumar S. MEGA5: molecular evolutionary genetics analysis using maximum likelihood, evolutionary distance, and maximum parsimony methods // Mol. Biol. Evol. 2011. V. 28. P. 2731–2739.
- 17. Taubert M., Grob C., Howat A.M., Burns O.J., Dixon J.L., Chen Y., Murrell J.C. XoxF encoding an alternative methanol dehydrogenase is widespread in coastal marine environments // Environ. Microbiol. 2015. V. 17. P. 3937–3948.
- 18. Thompson J.D., Gibson T.J., Plewniak F., Jeanmougin F., Higgins D.G. The ClustalX windows interface: flexible strategies for multiple sequence alignment aided by quality analysis tools // Nucleic Acids Res. 1997. V. 25. P. 4876–4882.
