- Код статьи
- 10.31857/S0026365624010045-1
- DOI
- 10.31857/S0026365624010045
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 93 / Номер выпуска 1
- Страницы
- 36-42
- Аннотация
- Одной из функций неорганических полифосфатов (полиР), как соединений с фосфоэфирными связями, является участие в энергетическом обмене. Митохондрии дрожжей содержат собственный пул полифосфатов, однако пути участия этих полимеров в функционировании митохондрий у этих микроорганизмов изучены недостаточно. Целью данной работы было выявление влияния нокаут-мутаций генов полифосфатсинтетазы VTC4 и одной из полифосфатаз PPN1 на содержание полифосфатов и полифосфатазную активность в митохондриях S. cerevisiae и особенности роста мутантных штаммов на этаноле. Показано, что нокаут гена VTC4 приводил к значительному снижению содержания полиР в митохондриях. Нокаут гена PPN1 приводил к исчезновению полифосфатазной активности, но только к небольшому увеличению содержания полифосфатов в митохондриях при росте на глюкозе. При росте на этаноле содержание полиР в митохондриях у данного штамма и родительского штамма совпадало и было примерно в два раза меньше, чем при росте на глюкозе. Оба мутанта способны расти на среде с этанолом в качестве источника углерода, однако характеризуются удлинением лагфазы при переходе от потребления глюкозы к потреблению этанола. Сделано предположение, что полифосфаты митохондрий могут представлять собой энергетический резерв этих органелл, необходимый для формирования полноценных митохондрий при переходе от гликолиза к окислительному фосфорилированию.
- Ключевые слова
- митохондрии полифосфаты PPN1 VTC4 окислительное фосфорилирование Saccharomyces cerevisiae
- Дата публикации
- 15.01.2024
- Год выхода
- 2024
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 38
Библиография
- 1. Кулаковская Т. В., Трилисенко Л. В., Личко Л. П., Вагабов В. М., Кулаев И. С. Влияние инактивации генов экзополифосфатазы РРХ1 и PPN1 на содержание полифосфатов различных фракций у Saccharomyces cerevisiae // Микробиология. 2006. Т. 75. С. 35–39.
- 2. Kulakovskaya T. V., Trilisenko L. V., Lichko L. P., Vagabov V. M., Kulaev I. S. The effect of inactivation of the exo- and endopolyphosphatase genes PPX1 and PPN1 on the level of different polyphosphates in the yeast Saccharomyces cerevisiae // Microbiology (Moscow). 2006. V. 75. P. 25‒28.
- 3. Abramov A., Fraley C., Diao C., Winkfein R., Colicos M., Duchen M., French R., Pavlov E. Targeted polyphosphatase expression alters mitochondrial metabolism and inhibits calcium-dependent cell death // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 18091–18096.
- 4. Andreeva N., Trilisenko L., Eldarov M., Kulakovskaya T. Polyphosphatase PPN1 of Saccharomyces cerevisiae: switching of exopolyphosphatase and endopolyphosphatase activities // PLoS One. 2015. V. 10. P. e0119594. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0119594
- 5. Andreeva N., Ledova L., Ryazanova L., Tomashevsky A., Kulakovskaya T., Eldarov M. Ppn2 endopolyphosphatase overexpressed in Saccharomyces cerevisiae: comparison with Ppn1, Ppx1, and Ddp1 polyphosphatases // Biochimie. 2019. V. 163. P. 101–107.
- 6. Azevedo C., Livermore T., Saiardi A. Protein polyphosphorylation of lysine residues by inorganic polyphosphate // Molecular Cell. 2015. V. 58. P. 71–82.
- 7. Azevedo C., Desfougères Y., Jiramongkol Y., Partington H., Trakansuebkul S., Singh J., Steck N., Jessen H. J., Saiardi A. Development of a yeast model to study the contribution of vacuolar polyphosphate metabolism to lysine polyphosphorylation // J. Biol. Chem. 2020. V. 295. P. 1439–1451.
- 8. Baev A. Y., Angelova P. R., Abramov A. Y. Inorganic polyphosphate is produced and hydrolyzed in F0F1-ATP synthase of mammalian mitochondria // Biochem. J. 2020. V. 477. P. 1515‒1524.
- 9. Boyce K. J., Kretschmer M., Kronstad J. W. The vtc4 gene influences polyphosphate storage, morphogenesis, and virulence in the maize pathogen Ustilago maydis // Eucar. Cell. 2006. V. 5. P. 1399–1409.
- 10. Denoncourt A., Downey M. Model systems for studying polyphosphate biology: a focus on microorganisms // Curr. Genet. 2021. V. 67. P. 331‒346.
- 11. Gerasimaitė R., Mayer A. Enzymes of yeast polyphosphate metabolism: structure, enzymology and biological roles // Biochem. Soc. Trans. 2016. V. 44. P. 234–239.
- 12. Gerasimaite R., Pavlovic I., Capolicchio S., Hofer, A., Schmidt A., Jessen H. J., Mayer A. Inositol pyrophosphate specificity of the SPX-dependent polyphosphate polymerase VTC // ACS Chem. Biol. 2017. V. 12. P. 648–653.
- 13. Guitart-Mampel M., Urquiza P., Carnevale Neto F., Anderson J. R., Hambardikar V., Scoma E. R., Merrihew G. E., Wang L., MacCoss M.J., Raftery D., Peffers M. J., Solesio M. E. Mitochondrial inorganic polyphosphate (polyP) is a potent regulator of mammalian bioenergetics in SH-SY5Y cells: a proteomics and metabolomics study // Front. Cell Dev. Biol. 2022. V. 10. P. 833127. https://doi.org/10.3389/fcell.2022.833127
- 14. Hothorn M., Neumann H., Lenherr E. D., Wehner M., Rybin V., Hassa P. O., Uttenweiler A., Reinhardt M., Schmidt A., Seiler J., Ladurner A. G., Herrmann C., Scheffzek K., Mayer A. Catalytic core of a membrane-associated eucaryotic polyphosphate polymerase // Science. 2009. V. 324. P. 513–516.
- 15. Kulaev I. S., Vagabov V. M., Kulakovskaya T. V. The biochemistry of inorganic polyphosphates. Chichester: Wiley, 2004.
- 16. Kulakovskaya T. V., Andreeva N. A., Karpov A. V., Sidorov I. A. Kulaev I. S. Hydrolysis of tripolyphosphate by purified exopolyphosphatase from Saccharomyces cerevisiae cytosol: kinetic model // Biochemistry (Moscow). 1999. V. 64. P. 1180‒1184.
- 17. Lichko L., Kulakovskaya T., Pestov N., Kulaev I. Inorganic polyphosphates and exopolyphosphatases in cell compartments of the yeast Saccharomyces cerevisiae under inactivation of PPX1 and PPN1 genes // Biosci. Rep. 2006. V. 26. P. 45‒54.
- 18. Muller O., Bayer M. J., Peters C., Andersen J. S., Mann M., Mayer A. The Vtc proteins in vacuole fusion: coupling NSF activity to V(0) trans-complex formation // EMBO J. 2002. V. 21. P. 259–269.
- 19. Muller O., Neumann H., Bayer M. J. Mayer A. Role of Vtc proteins in V-ATPase stability and membrane trafficking // J. Cell Sci. 2003. V. 116. P. 1107–1115.
- 20. Orell A., Navarro C. A., Rivero M., Aguilar J. S., Jerez C. A. Inorganic polyphosphates in extremophiles and their possible functions // Extremophiles. 2012. V. 16. P. 573–583.
- 21. Pavlov E., Zakharian E., Bladen C., Diao C. T., Grimbly C., Reusch R. N., French R. J. A large, voltage-dependent channel, isolated from mitochondria by water-free chloroform extraction // Biophys J. 2005. V. 88. P. 2614–2625.
- 22. Pestov N. A., Kulakovskaya T. V., Kulaev I. S. Inorganic polyphosphate in mitochondria of Saccharomyces cerevisiae at phosphate limitation and phosphate excess // FEMS Yeast Res. 2004. V. 4. P. 643‒648.
- 23. Pestov N. A., Kulakovskaya T. V., Kulaev I. S. Effects of inactivation of the PPN1 gene on exopolyphosphatases, inorganic polyphosphates and function of mitochondria in the yeast Saccharomyces cerevisiae // FEMS Yeast Res. 2005. V. 5. P. 823–828.
- 24. Rao N. N., Gómez-García M.R., Kornberg A. Inorganic polyphosphate: essential for growth and survival // Ann. Rev. Biochem. 2009. V. 78. P. 605–647.
- 25. Sethuraman A., Rao N. N., Kornberg A. The endopolyphosphatase gene: essential in Saccharomyces cerevisiae // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 8542‒8547.
- 26. Solesio M. E., Xie L., McIntyre B., Ellenberger M., Mitaishvili E., Bhadra-Lobo S., Bettcher L. F., Bazil J. N., Raftery D., Jakob U. Depletion of mitochondrial inorganic polyphosphate (polyP) in mammalian cells causes metabolic shift from oxidative phosphorylation to glycolysis // Biochem. J. 2021. V. 478. P. 1631–1646.
- 27. Tomashevsky A., Kulakovskaya E., Trilisenkob L., Kulakovskiy I., Kulakovskaya T., Fedorov A., Eldarov M. VTC4 polyphosphate polymerase knockout increases stress resistance of Saccharomyces cerevisiae // Cells. Biol. 2021. V. 10. Art. 487. https://doi.org/10.3390/biology10060487
- 28. Wozny M. R., Di Luca A., Morado D. R., Picco A., Khaddaj R., Campomanes P., Ivanović L., Hoffmann P. C., Miller E. A., Vanni S., Kukulski W. In situ architecture of the ER-mitochondria encounter structure // Nature. 2023. V. 618. P. 188‒192. https://doi.org/10.1038/s41586-023-06050-3
