ОБНМикробиология Microbiology

  • ISSN (Print) 0026-3656
  • ISSN (Online) 3034-5464

Биопленки со стен каповой пещеры как источник продуцентов гидролаз

Код статьи
10.31857/S0026365624020101-1
DOI
10.31857/S0026365624020101
Тип публикации
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 93 / Номер выпуска 2
Страницы
154-158
Аннотация
Современные исследования бактериальных сообществ экстремальных экониш в основном направлены на анализ биоразнообразия микроорганизмов методами молекулярной биологии. Культивируемые бактерии карстовых пещер представляют собой уникальную группу микроорганизмов, биохимический потенциал которых мало изучен. В настоящей работе с биопленок на стенах Каповой пещеры (заповедник “Шульган-Таш”, Башкортостан) выделены и охарактеризованы бактерии с целью оценки способности идентифицированных изолятов к продукции внеклеточных гидролитических ферментов. Большинство выделенных бактерий (89%) являются представителями филума Proteobacteria, остальные относятся к филумам Actinobacteria, Firmicutes и Bacteroidetes, на которые приходится 5, 4 и 2% изолятов, соответственно. Штаммы с высоким уровнем активности секретируемых протеаз, РНКаз и амилаз, были идентифицированы как Stenotrophomonas rhizophila, Lysinibacillus fusiformis и Pseudomonas stutzeri, соответственно.
Ключевые слова
карстовая пещера биоразнообразие культивируемые бактерии РНКаза протеаза амилаза
Дата публикации
15.03.2024
Год выхода
2024
Всего подписок
0
Всего просмотров
35

Библиография

  1. 1. Галимзянова Н.Ф., Гильванова Е.А., Рябова А.С., Гуватова З.Г., Кудрявцева А.В., Мелентьев А.И. Филогенетическое разнообразие прокариотов в микробных сообществах скальных поверхностей пещеры Шульган-Таш (Капова), южный Урал // Экобиотех. 2020. Т. 3. № 3. С. 298–304.
  2. 2. Ahamada Rachid N., Doğruöz Güngör N. Major impacts of caving activities on cave microbial diversity: case study of Morca Cave, Turkey // Int. Microbiol. 2023. V. 26. P. 179–190.
  3. 3. Gopinath S.C., Anbu P., Arshad M.K., Lakshmipriya Т., Voon С.H., Hashim U., Chinni S.V. Biotechnological processes in microbial amylase production // Biomed. Res. Int. 2017. Art. 1272193. https://doi.org/10.1155/2017/1272193
  4. 4. Holmes A.J., Tujula N.A., Holley M., Contos A., James J.M., Rogers P., Gillings M.R. Phylogenetic structure of unusual aquatic microbial formations in Nullarbor caves, Australia // Environ. Microbiol. 2001. V. 3. P. 256‒264.
  5. 5. Ilinskaya O.N., Shah-Mahmud R.S. Ribonucleases as antiviral agents // Mol. Biol. 2014. V. 48. P. 615–623.
  6. 6. Ilinskaya O.N., Singh I., Dudkina E., Ulyanova.V, Kayumov A., Barreto G. Direct inhibition of oncogenic KRAS by Bacillus pumilus ribonuclease (binase) // Biochim. Biophys. Acta. 2016. V. 1863 (7 Pt A). P. 1559‒1567.
  7. 7. Leuko S., Koskinen K., Sanna L., D’Angeli I.M., De Waele J., Marcia P., Moissl-Eichinger C., Rettberg P. The influence of human exploration on the microbial community structure and ammonia oxidizing potential of the Su Bentu limestone cave in Sardinia, Italy // PLoS One. 2017. V. 12. Art. e0180700.
  8. 8. Lich N.Q., Thao T.T. P., Huy N.D. Characterization of extracellular protease from Stenotrophomonas rhizophila MT1 isolated from aquaculture sludge waste // Appl. Ecol. Environ. Res. 2022. V. 20. P. 2409–2423.
  9. 9. Mitkevich V.A., Pace C.N., Koschinski A., Makarov A.A., Ilinskaya O.N. Cytotoxicity mechanism of the RNase Sa cationic mutants involves inhibition of potassium current through Ca2+-activated channels // Mol. Biol. 2015. V.49. P. 933–938.
  10. 10. Reddy L., Wee Y.-J., Yun J.-S., Ryu H.-W. Optimization of alkaline protease production by batch culture of Bacillus sp. RKY3 through Plackett–Burman and response surface methodological approaches // Bioresour. Technol. 2008. V. 99. P. 2242–2249.
  11. 11. Schabereiter-Gurtner C., Saiz-Jimenez C., Piñar G., Lubitz W., Rölleke S. Phylogenetic diversity of bacteria associated with Paleolithic paintings and surrounding rock walls in two Spanish caves (Llonín and La Garma) // FEMS Microbiol. Ecol. 2004. V. 47. P. 235–247.
  12. 12. Schmidt J., John M. Starch metabolism in Pseudomonas stutzeri. I. Studies on maltotetraose-forming amylase // Biochim. Biophys. Acta. 1979. V. 566. P. 88–99.
  13. 13. Shah Mahmud R., Mostafa A., Müller C., Kanrai P., Ulyanova V., Sokurenko Y., Dzieciolowski J., Kuznetsova I., Ilinskaya O., Pleschka S. Bacterial ribonuclease binase exerts an intra-cellular anti-viral mode of action targeting viral RNAs in influenza a virus-infected MDCK-II cells // Virol. J. 2018. V. 15. Art. 5.
  14. 14. Shah Mahmud R., Müller C., Romanova Y., Mostafa A., Ulyanova V., Pleschka S., Ilinskaya O. Ribonuclease from Bacillus acts as an antiviral agent against negative- and positive-sense single stranded human respiratory RNA viruses // Biomed. Res. Int. 2017. Art. 5279065.
  15. 15. Surchenko Y.V., Dudkina E.V., Nadyrova A.I., Ulyanova V.V., Zelenikhin P.V., Ilinskaya O.N. Сytotoxic potential of novel bacillary ribonucleases balnase and balifase // BioNanoSci. 2020. V. 10. P. 409‒415.
  16. 16. Zhang Z., Schwartz S., Wagner L, Miller W. A greedy algorithm for aligning DNA sequences // J. Comput. Biol. 2000. V. 7. P. 203–214.
  17. 17. Zhou J.P., Gu Y.Q., Zou C.S., Mo M.H. Phylogenetic diversity of bacteria in an earth-cave in Guizhou province, southwest of China // J. Microbiol. 2007. V. 45. P. 105–112.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека