ОБНМикробиология Microbiology

  • ISSN (Print) 0026-3656
  • ISSN (Online) 3034-5464

Пептидные паттерны MAMP бактериальных флагеллинов и их взаимодействия с растительными рецепторами: биоинформатический и коэволюционный аспекты

Код статьи
10.31857/S0026365624020155-1
DOI
10.31857/S0026365624020155
Тип публикации
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Том/ Выпуск
Том 93 / Номер выпуска 2
Страницы
179-188
Аннотация
В аминокислотных последовательностях флагеллинов представителей фитопатогенной ассоциативной и клубеньковой микрофлоры идентифицированы консервативные мотивы (пептидные паттерны), определяющие элиситорные свойства фитопатогеных бактерий. У PGPR выявлены аналоги одного (flg22) из двух (flg22 и flgII-28) специфических пептидов, характерных для патогенов. Вместо глицина G18, являющегося признаком элиситора, в аналогах flg22 у большинства PGPR идентифицирован тирозин Y18, что препятствует растению задействовать для PGPR механизм фитоиммунитета. Молекулярный докинг с применением программного комплекса AlphaFold продемонстрировал достоверность взаимодействий растительного рецептора FLS2 с каноническим пептидом flg22 и его аналогами из фитопатогена и азоспириллы. Однако в случае растительного рецептора FLS3 достоверными оказались только его взаимодействия с каноническим пептидом flgII-28 и его аналогом из фитопатогена.
Ключевые слова
PGPR фитопатогены бактериальные флагеллины пептидные паттерны элиситорные свойства фитоиммунитет растительные рецепторы коэволюционные изменения молекулярный докинг
Дата публикации
15.03.2024
Год выхода
2024
Всего подписок
0
Всего просмотров
36

Библиография

  1. 1. Проворов Н.А., Тихонович И.А., Воробъев Н.И. Симбиоз и симбиогенез. СПб.: Информ-Навигатор, 2018. 464 с.
  2. 2. Щеголев С.Ю., Тихонов К.С., Андрейченко Д.К. Об опыте инсталляции и использования программного комплекса AlphaFold2 и его оптимизированных версий для определения 3D-структур белков и белковых комплексов // Методы компьютерной диагностики в биологии и медицине — 2022: Сборник статей Всероссийской школы-семинара / Ред. Ан.В. Скрипаль. Саратов: Изд-во “Саратовский источник”, 2022. С. 100‒106.
  3. 3. Bryant P., Pozzati G., Elofsson A. Improved prediction of protein-protein interactions using AlphaFold2 // Nat. Commun. 2022. V. 13. Art. 1265. P. 1‒11.
  4. 4. Cai R., Lewis J., Yan S., Liu H., Clarke C.R., Campanile F., Almeida N.F., Studholme D.J., Lindeberg M., Schneider D., Zaccardelli M., Setubal J.C., Morales-Lizcano N.P., Bernal A., Coaker G., Baker C., Bender C.L., Leman S., Vinatzer B.A. The plant pathogen Pseudomonas syringae pv. tomato is genetically monomorphic and under strong selection to evade tomato immunity // PLoS Pathog. 2011. V. 7. Art. e1002130. P. 1‒15.
  5. 5. Felix G., Duran J.D., Volko S., Boller T. Plants have a sensitive perception system for the most conserved domain of bacterial flagellin // Plant J. 1999. V. 18. P. 265‒276.
  6. 6. Fliegmann J., Felix G. Immunity: flagellin seen from all sides // Nature Plants. 2016. V. 2. Art. 16136. P. 1‒2.
  7. 7. Garcia A.V., Charriera A., Schikorab A., Bigearda J., Pateyronc S., de Tauzia-Moreaua M.-L., Evrarda A., Mithöferd A., Martin-Magniettea M. L., Virlogeux-Payantg I., Hirta H. Salmonella enterica flagellin is recognized via FLS2 and activates PAMP-triggered immunity in Arabidopsis thaliana // Mol. Plant. 2014. V. 7. P. 657‒674.
  8. 8. Gómez-Gómez L., Boller T. FLS2: a LRR receptor-like kinase involved in recognition of the flagellin elicitor in Arabidopsis // Mol. Cell. 2000. V. 5. P. 1‒20.
  9. 9. Hind S.R., Strickler S.R., Boyle P.C., Dunham D.M., Bao Z., O’Doherty I.M., Baccile J.A., Hoki J.S., Viox E.G., Clarke C.R., Vinatzer B.A., Schroeder F.C., Martin G.B. Tomato receptor FLAGELLIN-SENSING 3 binds flgII-28 and activates the plant immune system // Nature Plants. 2016. V. 2. Art. 16128. P. 1‒8.
  10. 10. Hu D., Reevesa P.R. The remarkable dual-level diversity of prokaryotic flagellins // mSystems. 2020. V. 5. Art. e00705-19.
  11. 11. Sun Y., Li L., Macho A.P., Han Z., Hu Z., Zipfel C., Zhou J.-M., Chai J. Structural basis for flg22-induced activation of the Arabidopsis FLS2-BAK1 immune complex // Science. 2013. V. 342. P. 624‒628.
  12. 12. Thomson N.M., Rossmann F.M., Ferreira J.L., Matthews-Palmer T.R., Beeby M., Pallen M.J. Bacterial flagellins: does size matter? // Trends Microbiol. 2018. V. 26. P. 575‒581.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека