- Код статьи
- 10.31857/S0026365624030119-1
- DOI
- 10.31857/S0026365624030119
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 93 / Номер выпуска 3
- Страницы
- 346-350
- Аннотация
- У бактерий АТФаза F-типа (F-АТФаза) играет ключевую роль в биоэнергетике и сопрягает синтез/гидролиз АТФ с транспортом ионов (H+ или Na+) через мембрану. Ионная специфичность фермента определяется аминокислотной последовательностью субъединиц c и а. С помощью мутагенеза в ферменте термофильной бактерии Bacillus sp. PS3 были сделаны замены аминокислотных остатков (7 в субъединице с и 6 в субъединице а) с целью изменить ионную специфичность фермента с протонной на натриевую. Мутации не повлияли на АТФазную активность фермента, но привели к потере протонной проводимости и нарушению связывания субъединицы а с олигомером с-субъединиц, а не к изменению ионной специфичности.
- Ключевые слова
- роторные АТФазы F-АТФазы F0F1 ионная специфичность трансмембранный перенос ионов мутагенез
- Дата публикации
- 15.05.2024
- Год выхода
- 2024
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 31
Библиография
- 1. Bietenhader M., Martos A., Tetaud E., Aiyar R. S., Sellem C. H., Kucharczyk R., et al. Experimental relocation of the mitochondrial ATP9 gene to the nucleus reveals forces underlying mitochondrial genome evolution // PLoS Genet. 2012. V. 8. Art. e1002876.
- 2. Datsenko K. A., Wanner B. L. One-step inactivation of chromosomal genes in Escherichia coli K-12 using PCR products // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 6640–6645.
- 3. Fillingame R. H. Identification of the dicyclohexylcarbodiimide-reactive protein component of the adenosine 5 triphosphate energy-transducing system of Escherichia coli // J. Bacteriol. 1975. V. 124. P. 870–883.
- 4. Lapashina A. S., Shugaeva T. E., Berezina K. M., Kholina T. D., Feniouk B. A. Amino acid residues β139, β189, and β319 modulate ADP-inhibition in Escherichia coli H+-FF-ATP synthase // Biochemistry (Moscow). 2019. V. 84. P. 407–415.
- 5. Laubinger W., Dimroth P. Characterization of the Na+-stimulated ATPase of Propionigenium modestum as an enzyme of the F1F0 type // Eur. J. Biochem. 1987. V. 168. P. 475–480.
- 6. Mulkidjanian A. Y., Galperin M. Y., Makarova K. S., Wolf Y. I., Koonin E. V. Evolutionary primacy of sodium bioenergetics // Biol. Direct. 2008. V. 3. Art. 13. https://doi.org/10.1186/1745-6150-3-13
- 7. Nishimura M., Ito T., Chance B. Studies on bacterial photophosphorylation. III. A sensitive and rapid method of determination of photophosphorylation // Biochim. Biophys. Acta. 1962. V. 59. P. 177–182.
- 8. Schneider E., Altendorf K. All three subunits are required for the reconstitution of an active proton channel (F0) of Escherichia coli ATP Synthase (F1F0) // EMBO J. 1985. V. 4. P. 515–518.
- 9. Suzuki T., Ueno H., Mitome N., Suzuki J., Yoshida M. F0 of ATP synthase is a rotary proton channel: obligatory coupling of proton translocation with rotation of c-subunit ring // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 13281–13285.
- 10. Toei M., Noji H. Single-molecule analysis of F0F1-ATP synthase inhibited by N, N-dicyclohexylcarbodiimide // J. Biol. Chem. 2013. V. 288. P. 25717–25726.
- 11. Zhang Y., Fillingame R. H. Changing the ion binding specificity of the Escherichia coli H(+)-transporting ATP synthase by directed mutagenesis of subunit c // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 87–93.
- 12. Zubareva V. M., Lapashina A. S., Shugaeva T. E., Litvin A. V., Feniouk B. A. Rotary ion-translocating ATPases/ATP synthases: diversity, similarities, and differences // Biochemistry (Moscow). 2020. V. 85. P. 1613–1630.
