- Код статьи
- 10.31857/S0026365624050156-1
- DOI
- 10.31857/S0026365624050156
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 93 / Номер выпуска 5
- Страницы
- 662-665
- Аннотация
- Поиск новых амилоидных белков, а также изучение их свойств является актуальной задачей, решать которую позволяет ряд различных модельных систем. Одной из наиболее популярных является методика C-DAG. Она основана на анализе агрегации исследуемых белков на поверхности клеток Escherichia coli. Согласно оригинальному протоколу, с ее помощью можно продемонстрировать одно из характерных свойств амилоидов: способность связывать амилоид-специфический краситель Конго красный и демонстрировать при этом двойное зеленое лучепреломление. Кроме этого, методика C-DAG позволяет анализировать морфологию агрегатов и их устойчивость к детергентам. В работе мы проверили на примере Sup35NM, могут ли агрегаты, представленные на поверхности клеток бактерий, выступать в качестве индукторов агрегации соответствующего белка.
- Ключевые слова
- амилоиды C-DAG E. coli кинетика агрегации Sup35
- Дата публикации
- 15.09.2024
- Год выхода
- 2024
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 27
Библиография
- 1. Матиив А. Б., Трубицина Н. П., Матвеенко А. Г., Барбитов Ю. А., Журавлева Г. А., Бондарев С. А. Амилоидные и амилоидоподобные агрегаты: многообразие и кризис термина // Биохимия. 2020. Т. 85. № 9. С. 1213–1239.
- 2. Matiiv A. B., Trubitsina N. P., Matveenko A. G., Barbitoff Y. A., Zhouravleva G. A., Bondarev S. A. Amyloid and amyloid-like aggregates: diversity and the term crisis // Biochemistry (Moscow). 2020. V. 85. P. 1011–1034.
- 3. Allen K. D., Wegrzyn R. D., Chernova T. A., Müller S., Newnam G. P., Winslett P. A., Wittich K. B., Wilkinson K. D., Chernoff Y. O. Hsp70 chaperones as modulators of prion life cycle: novel effects of Ssa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion [PSI+] // Genetics. 2005. V. 169. P. 1227–1242.
- 4. Belousov M. V., Bondarev S. A., Kosolapova A. O., Antonets K. S., Sulatskaya A. I., Sulatsky M. I., Zhouravleva G. A., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Nizhnikov A. A. M60-like metalloprotease domain of the Escherichia coli YghJ protein forms amyloid fibrils. // PLoS One. 2018. V. 13. Art. e0191317.
- 5. Chen B., Newnam G. P., Chernoff Y. O. Prion species barrier between the closely related yeast proteins is detected despite coaggregation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 2791–2796.
- 6. Chiti F., Dobson C. M. Protein misfolding, amyloid formation, and human disease: a summary of progress over the last decade // Annu. Rev. Biochem. 2017. V. 86. P. 27–68.
- 7. Glover J. R., Kowal A. S., Schirmer E. C., Patino M. M., Liu J. J., Lindquist S. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of [PSI+], a heritable prion-like factor of S. cerevisiae // Cell. 1997. V. 89. P. 811–819.
- 8. Kachkin D. V., Volkov K.V, Sopova J.V, Bobylev A. G., Fedotov S. A., Inge-Vechtomov S.G., Galzitskaya O. V., Chernoff Y. O., Rubel A. A., Aksenova A. Y. Human RAD51 protein forms amyloid-like aggregates in vitro // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. Art. 11657.
- 9. Kosolapova A. O., Belousov M. V., Sulatskaya A. I., Belousova M. V., Sulatsky M. I., Antonets K. S., Volkov K. V., Lykholay A. N., Shtark O. Y., Vasileva E. N., Zhukov V. A., Ivanova A. N., Zykin P. A., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Tikhonovich I. A., Nizhnikov A. A. Two novel amyloid proteins, RopA and RopB, from the root nodule bacterium Rhizobium leguminosarum // Biomolecules. 2019. V. 9. Art. 694.
- 10. Ryzhova T. A., Sopova J. V., Zadorsky S. P., Siniukova V. A., Sergeeva A. V., Galkina S. A., Nizhnikov A. A., Shenfeld A. A., Volkov K. V., Galkin A. P. Screening for amyloid proteins in the yeast proteome // Curr. Genet. 2018. V. 64. P. 469–478.
- 11. Sant’Anna R., Fernández M. R., Batlle C., Navarro S., de Groot N. S., Serpell L., Ventura S. Characterization of amyloid cores in prion domains // Sci. Rep. 2016. V. 6. Art. 34274.
- 12. Serio T. R., Lindquist S. L. [PSI+]: an epigenetic modulator of translation termination efficiency // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1999. V. 15. P. 661–703.
- 13. Sivanathan V., Hochschild A. Generating extracellular amyloid aggregates using E. coli cells // Genes Dev. 2012. V. 26. P. 2659–2667.
- 14. Sivanathan V., Hochschild A. A bacterial export system for generating extracellular amyloid aggregates // Nat. Protoc. 2013. V. 8. P. 1381–1390.
- 15. Sopova J. V., Koshel E. I., Belashova T. A., Zadorsky S. P., Sergeeva A. V., Siniukova V. A., Shenfeld A. A., Velizhanina M. E., Volkov K. V., Nizhnikov A. A., Kachkin D. V., Gaginskaya E. R., Galkin A. P. RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form // Sci. Rep. 2019. V. 9. Art. 18983.
- 16. Taglialegna A., Matilla-Cuenca L., Dorado-Morales P., Navarro S., Ventura S., Garnett J. A., Lasa I., Valle J. The biofilm-associated surface protein Esp of Enterococcus faecalis forms amyloid-like fibers // NPJ Biofilms Microbiomes. 2020. V. 6. P. 15. https://doi.org/10.1038/s41522-020-0125-2
- 17. Vaneyck J., Segers-Nolten I., Broersen K., Claessens M. M.A.E. Cross-seeding of alpha-synuclein aggregation by amyloid fibrils of food proteins // J. Biol. Chem. 2021. V. 296. Art. 100358.
- 18. Willbold D., Strodel B., Schröder G. F., Hoyer W., Heise H. Amyloid-type protein aggregation and prion-like properties of amyloids // Chem. Rev. 2021. V. 121. P. 8285–8307.
