- Код статьи
- S3034546425040038-1
- DOI
- 10.7868/S3034546425040038
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 94 / Номер выпуска 4
- Страницы
- 341-350
- Аннотация
- Роль биогенных полиаминов в регуляции проницаемости клеточной оболочки бактерий для антибиотиков, транспортируемых через пориновые каналы, хорошо известна. Возможность их влияния на транспорт антибиотиков, проникающих в бактериальную клетку непориновым путем, например, рифампицина, остается неизученной. В данной работе исследовано влияние внутриклеточного содержания путресцина, спермидина и кадаверина на эффективность аккумуляции рифампицина, чувствительность к нему бактерий, степень гидрофобности клеточной поверхности, а также влияние полиаминов на экспрессию marRAB-оперона. Ни один из трех исследованных полиаминов не оказывал влияния на скорость транспорта рифампицина в клетку на первых этапах процесса (2 мин). При более длительной экспозиции (60 мин) проявлялся защитный эффект кадаверина, присутствие которого в клетке обеспечивало снижение аккумуляции рифампицина. Кадаверин оказывал непосредственное влияние на гидрофобность клеток Escherichia coli: его отсутствие повышало гидрофобность клеточной поверхности. Наблюдалась прямая зависимость между степенью гидрофобности клеточной поверхности и эффективностью аккумуляции рифампицина. Полиамины сами по себе не влияли на уровень экспрессии marRAB-оперона, но модулировали его экспрессию, индуцированную добавкой салицилата. Путресцин не оказывал влияния, спермидин снижал, а кадаверин повышал уровень экспрессии. В целом, биосинтез полиаминов играет роль в адаптации бактерий к воздействию рифампицина, поскольку штаммы, неспособные синтезировать кадаверин или путресцин и спермидин, были более чувствительны по сравнению со штаммами дикого типа. Особую роль в защите от действия рифампицина играет кадаверин, отсутствие которого в клетках повышает их чувствительность к антибиотику.
- Ключевые слова
- рифампицин полиамины кадаверин непориновый транспорт гидрофобность антибиотикочувствительность
- Дата публикации
- 01.08.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 68
Библиография
- 1. Akhova A., Nesterova L., Shumkov M., Tkachenko A. Cadaverine biosynthesis contributes to decreased Escherichia coli susceptibility to antibiotics // Res. Microbiol. 2021. V. 172. Art. 103881. https://doi.org/10.1016/j.resmic.2021.103881
- 2. Akhova A., Tkachenko A. Multifaceted role of polyamines in bacterial adaptation to antibiotic-mediated oxidative stress // Korean J. Microbiol. 2020. V. 56. P. 103-110. https://doi.org/10.7845/kjm.2020.0013
- 3. Alekshun M. N., Levy S. B., Mealy T. R., Seaton B. A., Head J. F. The crystal structure of MarR, a regulator of multiple antibiotic resistance, at 2.3 Å resolution // Nat. Struct. Biol. 2001. V. 8. P. 710-714. https://doi.org/10.1038/90429
- 4. delaVega A.L., Delcour A. H. Cadaverine induces closing of E. coli porins // EMBO J. 1995. V. 14. № 23. P. 6058-6065. https://doi.org/10.1002/j.1460-2075.1995.tb00294.x
- 5. Delcour A. H. Outer membrane permeability and antibiotic resistanc // Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1794. P. 808-816. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.11.005
- 6. Grossowicz N., Ariel M. Mechanism of protection of cells by spermine against lysozyme-induced lysis // J. Bacteriol. 1963. V. 85. P. 293-300. https://doi.org/10.1128/jb.85.2.293-300.1963
- 7. Hancock R. E., Farmer S. W., Li Z. S., Poole K.Interaction of aminoglycosides with the outer membranes and purified lipopolysaccharide and OmpF porin of Escherichia coli // Antimicrob. Agents Chemother. 1991. V. 35. P. 1309-1314. https://doi.org/10.1128/AAC.35.7.1309
- 8. Harmon D. E., Ruiz C. The multidrug efflux regulator AcrR of Escherichia coli responds to exogenous and endogenous ligands to regulate efflux and detoxification // mSphere. 2022. V. 7. Art. e0047422. https://doi.org/10.1128/msphere.00474-22
- 9. Kojima S., Kaneko J., Abe N., Takatsuka Y., Kamio Y. Cadaverine covalently linked to the peptidoglycan serves as the correct constituent for the anchoring mechanism between the outer membrane and peptidoglycan in Selenomonas ruminantium // J. Bacteriol. 2011. V. 193. P. 2347-2350. https://doi.org/10.1128/JB.00106-11
- 10. Leus I. V., Adamiak J., Chandar B., Bonifay V., Zhao S., Walker S. S., Squadroni B., Balibar C. J., Kinarivala N., Standke L. C., Voss H. U., Tan D. S., Rybenkov V. V., Zgurskaya H. I. Functional diversity of Gram-negative permeability barriers reflected in antibacterial activities and intracellular accumulation of antibiotics // Antimicrob. Agents Chemother. 2023. V. 67. Art. e0137722. https://doi.org/10.1128/aac.01377-22
- 11. Li X. Z., Plésiat P., Nikaido H. The challenge of efflux-mediated antibiotic resistance in Gram-negative bacteria // Clin. Microbiol. Rev. 2015. V. 28. P. 337-418. https://doi.org/10.1128/CMR.00117-14
- 12. Maher C., Hassan K. A. The Gram-negative permeability barrier: tipping the balance of the in and the out // mBio. 2023. V. 14. Art. e0120523. https://doi.org/10.1128/mbio.01205-23
- 13. McNeil M.B., Dennison D., Parish T. Mutations in MmpL3 alter membrane potential, hydrophobicity and antibiotic susceptibility in Mycobacterium smegmatis // Microbiology (Reading). 2017. V. 163. P. 1065-1070. https://doi.org/10.1099/mic.0.000498
- 14. Miller J. H. Experiments in molecular genetics. Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory, 1992. 466 p.
- 15. Nesterova L. Y., Tsyganov I. V., Tkachenko A. G. Biogenic polyamines influence the antibiotic susceptibility and cell-surface properties of Mycobacterium smegmatis // Appl. Biochem. Microb. 2020. V. 56. P. 387-394. https://doi.org/10.1134/S0003683820040110
- 16. Nikaido H. Molecular basis of bacterial outer membrane permeability revisited // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2003. V. 67. P. 593-656. https://doi.org/10.1128/MMBR.67.4.593-656.2003
- 17. Nobre T. M., Martynowycz M. W., Andreev K., Kuzmenko I., Nikaido H., Gidalevitz D. Modification of Salmonella lipopolysaccharides prevents the outer membrane penetration of novobiocin // Biophys. J. 2015. V. 109. P. 2537-2545. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2015.10.013
- 18. Peloquin C. A., Davies G. R. The treatment of tuberculosis // Clin. Pharmacol. Ther. 2021. V. 110. P. 1455-1466. https://doi.org/10.1002/cpt.2261
- 19. Randall L. P., Woodward M. J. The multiple antibiotic resistance (mar) locus and its significance // Res. Vet. Sci. 2002. V. 72. P. 87-93. https://doi.org/10.1053/rvsc.2001.0537
- 20. Rosenberg M. Microbial adhesion to hydrocarbons: twenty-five years of doing MATH // FEMS Microbiol. Lett. 2006. V. 262. P. 129-134. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2006.00291.x
- 21. Samartzidou H., Delcour A. H. Excretion of endogenous cadaverine leads to a decrease in porin-mediated outer membrane permeability // J. Bacteriol. 1999. V. 181. P. 791-798. https://doi.org/10.1128/JB.181.3.791-798.1999
- 22. Tkachenko A. G., Akhova A. V., Shumkov M. S., Nesterova L. Y. Polyamines reduce oxidative stress in Escherichia coli cells exposed to bactericidal antibiotics // Res. Microbiol. 2012. V. 163. P. 83-91. https://doi.org/10.1016/j.resmic.2011.10.009
- 23. Tkachenko A. G., Pozhidaeva O. N., Shumkov M. S. Role of polyamines in formation of multiple antibiotic resistance of Escherichia coli under stress conditions // Biochemistry (Moscow). 2006. V. 71. P. 1042-1049. https://doi.org/10.1134/s0006297906090148
- 24. Williams K. J., Piddock L. J. Accumulation of rifampicin by Escherichia coli and Staphylococcus aureus // J. Antimicrob. Chemother. 1998. V. 42. P. 597-603. https://doi.org/10.1093/jac/42.5.597
- 25. World Health Organisation. Global antimicrobial resistance and use surveillance system (GLASS) report 2022. World Health Organisation, Geneva, 2022. 72 p.
